Fosfofruktokinase-2 (6-fosphofrukto-2-kinase, PFK-2) atau fruktosa bifosfatase-2 (FBPase-2), ialah enzim yang bertanggungjawab secara tidak langsung untuk mengawal kadar glikolisis dan glukoneogenesis dalam sel. Ia memangkinkan pembentukan dan degradasi pengawal atur alosterik ketara, fruktosa-2,6-bifosfat (Fru-2,6-P2) daripada substrat fruktosa-6-fosfat. Fru-2,6-P2 menyumbang kepada langkah penentu kadar glikolisis kerana ia mengaktifkan enzim fosfofruktokinase 1 dalam laluan glikolisis, dan menghalang fruktosa-1,6-bisfosfatase 1 dalam glukoneogenesis.[1] Oleh kerana Fru-2,6-P2 secara berbeza mengawal glikolisis dan glukoneogenesis, ia boleh bertindak sebagai isyarat utama untuk bertukar antara laluan yang bertentangan.[1] Oleh kerana PFK-2 menghasilkan Fru-2,6-P2 sebagai tindak balas kepada isyarat hormon, metabolisme boleh dikawal dengan lebih sensitif dan cekap untuk sejajar dengan keperluan glikolisis organisma.[2] Enzim ini mengambil bahagian dalam metabolisme fruktosa dan manosa. Enzim ini penting dalam kawal atur metabolisme karbohidrat hepatik, dan didapati dalam kuantiti yang paling banyak dalam hati, buah pinggang dan jantung. Dalam mamalia, beberapa gen sering menyandikan isoform yang berbeza, setiap satunya berbeza dalam pengedaran tisu dan aktiviti enzimatiknya.[3] Keluarga yang diterangkan di sini mempunyai persamaan dengan fosfofruktokinase yang dipacu ATP, walau bagaimanapun, mereka berkongsi sedikit persamaan urutan, walaupun beberapa sisa kelihatan penting untuk interaksi mereka dengan fruktosa 6-fosfat.[4]PFK-2 dikenali sebagai "enzim dwifungsi" kerana strukturnya yang ketara: walaupun kedua-duanya terletak pada satu homodimer protein, dua domainnya bertindak sebagai satu enzim yang berfungsi secara bebas.[5] Satu terminal berfungsi sebagai domain kinase (PFK-2) manakala terminal lain bertindak sebagai domain fosfatase (FBPase-2).[6]Dalam mamalia, mekanisme genetik menyandikan isoform PFK-2 yang berbeza untuk menampung keperluan khusus tisu. Walaupun fungsi umum kekal sama, isoform mempunyai sedikit perbezaan dalam sifat enzimatik dan dikawal oleh kaedah peraturan yang berbeza; perbezaan ini dibincangkan di bawah.[7]